Känsligare diagnos för amyloidsjukdom
Dödliga amyloidsjukdomar upptäcks ofta när det är för sent för effektiv behandling. Med en ny typ av molekylär prob utvecklad av forskare vid Linköpings universitet kan de detekteras i ett tidigare skede än med de tekniker som används idag.
Dessa sjukdomar beror på att klumpar av felveckat protein, amyloid, ansamlas i olika vävnader och skadar deras normala funktion. Efterhand som sjukdomen fortskrider förstörs vävnaderna irreversibelt.
Hittills har man ställt diagnos med färgämnet kongorött, som gör att amyloidfibrerna framträder i rödorange som skiftar till grönt under mikroskopet, en teknik som använts kliniskt sedan 1922. Testresultat som nu publiceras i Amyloid – den officiella tidskriften för The International Society of Amyloidosis – visar att den nya molekylära proben är många gånger känsligare och upptäcker mycket små mängder.
–Med den höga känsligheten tror vi att vår prob skulle vara ett excellent komplement till de traditionella metoderna, eller till och med ersätta dem. Det vore kanske på tiden efter snart 100 år, säger professor Per Hammarström, som lett studien.
I USA klassas de systemiska amyloidsjukdomarna som sällsynta med färre än 200 000 drabbade. Men enligt patientorganisationen Amyloidosis Foundation är det diagnosen som är sällsynt – inte sjukdomen. En känsligare diagnosmetod skulle bidra till att ge en mer realistisk bild av situationen.
Den vanligaste av dessa sjukdomar är AL-amyloidos, men till dem räknas även typ 2-diabetes vars patienter uppvisar amyloid i bukspottkörteln. En sällsynt variant är den ärftliga Skelleftesjukan, en nervsjukdom liknande ALS. Alla är potentiellt dödliga.
Forskarna bakom studien Per Hammarström och Peter Nilsson är optimistiska om probens möjligheter – till exempel för att identifiera nya typer av amyloid och screena riskpersoner innan några symtom uppträder. Deras framsteg följs av forskarkolleger runt om i världen, och den aktuella studien genomfördes i samverkan med ledande laboratorier i Uppsala och Kiel.
Uppfinningen bygger på en så kallad konjugerad polymer, ett material som även används till exempelvis solceller och lysdioder. Om man tillför laddade sidokedjor på polymerens ”ryggrad”, kan dessa binda till exempelvis proteiner varvid molekylen byter färg. Färgförändringen kan enkelt mätas med olika tekniker.
Studien har genomförts med stöd från Stiftelsen för strategisk forskning, Vetenskapsrådet, Göran Gustafssons stiftelse, LiU Centrum för neurovetenskap, European Research Council, EU-FP7 och patientorganisationerna FAMY och Amyl.
Artikel: Establishing the fluorescent amyloid ligand h-FTAA for studying human tissues with systemic and localized amyloid av Daniel Sjölander, Christoph Röcken, Per Westermark, Gunilla T. Westermark, K Peter R Nilsson och Per Hammarström. Amyloid online 17 mars 2016. DOI: 10.3109/13506129.2016.1158159
Kontakt:
Per Hammarström, professor, Linköpings universitet, 013-285690, perha@ifm.liu.se
Pressmeddelandet skickat av:
Åke Hjelm, vetenskapsredaktör
013-281395
Taggar: