Ny studie ger bättre förståelse för hur renhållningen i cellen sker
På samma sätt som vanligt hushållsavfall samlas in och skickas iväg med hjälp av renhållningspersonal, sker en liknande process i celler när trasiga och potentiellt skadliga proteiner forslas bort. En ny forskningsstudie i Science Advances ger en bättre förståelse för hur detta sker.
Nästan som när renhållningsarbetare tar hand om hushållssopor använder cellerna proteaser för renhållningsjobbet.
– Tänk vad som händer när renhållningsarbetare strejkar i en storstad. På samma sätt kan ett icke-fungerande saneringssystem i en cell leda till kaos när trasiga proteiner ackumuleras. Då kan allvarliga sjukdomar utvecklas, säger Björn M. Burmann, universitetslektor och forskare i kemi vid Göteborgs universitet, dessutom teamledare för forskarna bakom den nya studien.
Oskadliggör skadliga proteiner
För att bättre förstå hur proteaser håller rent i cellen utgick forskarna från den encelliga bakterien Escherichia coli. Det är en bakterie som finns i människans tarm och som har anpassat sig för att överleva under en mängd olika stressande miljöförhållanden.
– En av renhållningsarbetarna i bakteriecellen är enzymet DegP, ett proteas som kan oskadliggöra instabila proteiner och förhindra att dessa skadliga proteiner hopas i cellen, säger Darius Šulskis, huvudförfattare till studien och doktorand i Björn M. Burmanns forskningsgrupp.
Omkopplare reglerar via temperaturer
Hur DegP blir aktiv har hittills varit okänt, men Darius Šulskis har nu med studien visat hur DegP aktiveras via en temperaturomkopplare, som styrs molekylärt. Vid låga temperaturer är DegP inaktiv, men vid höga temperaturer aktiveras DegP. Då kommer renhållningsarbetet i cellen i gång och farliga ”sopor” oskadliggörs.
– Förståelsen för den här inbyggda renhållningsmekanismen kan komma till användning inom medicinsk forskning och vara viktig för framtida medicinska tillämpningar, säger Björn M. Burmann.
Fakta
Proteaser är enzymer, biologiska katalysatorer, som underlättar proteolys, nedbrytning av proteiner till mindre delar, som till exempel peptider eller till och med enskilda aminosyror.
Forskningen utfördes med kärnmagnetisk resonans med hjälp av den avancerade NMR-spektroskopiinfrastrukturen vid Svenskt NMR-centrum, som Göteborgs universitet är värd för.
Bakom studien står forskare från Göteborgs universitet och Wallenberg centrum.
Forskningen möjliggjordes av medel från Knut och Alice Wallenbergs Stiftelse (BMB), Vetenkapsrådet (BMB) samt ett EMBO Long-Term Fellowship till medförfattaren Johannes Thoma.
Kontakt: Björn M. Burmann, (+46) 701 485 528 E-post: bjorn.marcus.burmann@gu.se
Titel: Structural basis of DegP-protease temperature-dependent activation.
Digital publicering: https://www.science.org/doi/10.1126/sciadv.abj1816
Bildtext: Ökande temperatur bryter den molekylära bindningen mellan två DegP-enheter och släpper lös dess proteolytiska aktivitet. Illustration: Johannes Thomas
Carina Eliasson
Pressansvarig kommunikatör
Göteborgs universitet
telefon: 031-786 98 73
e-post: carina.eliasson@science.gu.se
Göteborgs universitet är ett av de stora i Europa med 53 500 studenter och 6 500 anställda. Verksamheten bedrivs av åtta fakulteter, till allra största del i centrala Göteborg. Utbildning och forskning har stor bredd och hög kvalitet – det vittnar sökandetryck och nobelpris om. www.gu.se. Följ oss på Twitter. Gilla oss på Facebook. Följ oss på Instagram.
Taggar:
